mol.biometal.xyz / docking / pd-ho1

Pd(II)-ADC × гем-оксигеназа-1 человека (3TGM) — AutoDock4

Докинг ансамбля конформеров двух диаминокарбеновых комплексов Pd(II) в три области поиска · дипломная параметризация Pd · версия 2, 2026-09-22

Версия 1 этой страницы отозвана. Опубликованные утром 2026-09-22 выводы — «связывание в гемовом сайте, −9.19 ккал/моль» и «в holo посадка невозможна, +329…+822» — оказались артефактами: у лиганда были потеряны парциальные заряды, а область поиска была меньше самого кармана. Числа версии 1 сохранены в архиве как датированное свидетельство. Ниже — исправленный расчёт.
Итог: признаков специфического связывания нет. В сошедшихся областях поиска все 22 конформера дают одну и ту же оценку −5…−6 ккал/моль независимо от места посадки — ландшафт неспецифической адсорбции. Кристаллический контроль QC-308 при этом на 2–4 ккал/моль ниже и воспроизводит свою позу. Это не доказательство отсутствия связывания: AD4 не содержит калиброванной энергетики координации Pd–N и Pd–His.

Интерактивный вьювер

выберите позу
белок (лента) гем (в holo) Fe гема позиция Fe (каркасная сфера) поза комплекса Pd боковые цепи после гибкого прогона

Каждая поза открывается на своём рецепторе: apo-позы — на рецепторе без гема, holo-позы — на рецепторе с гемом. Если выбрать рецептор вручную и он не совпадёт с прогоном, вьювер пометит это как несоответствие. Все координаты — в нативном фрейме 3TGM. Мышь: вращение — левая кнопка, зум — колесо, сдвиг — правая.

Две ошибки версии 1

Нулевые заряды лиганда

Авторский MOL2 несёт парциальные заряды из квантово-химического расчёта (по процедуре диплома: Gaussian 16, PBE1PBE, 6-311+G(d) + LANL2DZ на Pd), сумма +1 для 3tH и +2 для 3tHH. При генерации конформеров заряды были потеряны — во всех 44 PDBQT лиганда стояло +0.000, включая Pd; контроль QC-308 тоже шёл без зарядов. Электростатика и зарядозависимая десольватация при этом выключаются. Пересчёт одной и той же позы 3tH_12 (epdb): −9.19 ккал/моль с нулевыми зарядами против −2.47 с ДФТ-зарядами.

Заряды восстановлены по индексу атомов (charge_fix.py), неполярные водороды слиты с несущим углеродом. Итоговые суммы: +1.000 (3tH) и +2.000 (3tHH), q(Pd) = +0.239 и +0.381.

Область поиска меньше кармана

Бокс версии 1 — 26.25 Å вокруг дистального центра QC-308. В нём железо гема отстоит от ближайшей стенки на 4.29 Å при габарите комплекса ~13 Å, то есть поза в гемовом сайте не помещается в бокс целиком, и лучшие позы упирались в стенку. Для holo в этом боксе вообще не существовало размещения без столкновений (скан трансляций 0/15625), поэтому алгоритм возвращал позу внутри стенок белка — отсюда «+329…+822».

Постановка версии 2

Три прогона, одинаковые во всём, кроме области поиска. Каждый: 22 конформера (15 × 3tH, 7 × 3tHH) × 2 рецептора, 50 GA-запусков на конформер, жёсткое тело (TORSDOF 0), плюс передок кристаллического QC-308 (20 запусков). Всего 138 расчётов, сбоев нет.

ПрогонБоксЦентрАтомов рецептора в боксе
ad4q26.25 Å (70³)дистальный QC-308769 / 1745
ad4b37.5 Å (100³)дистальный QC-3081385 / 1745
ad4h30 Å (80³)железо гема781 / 1745

Бокс ad4h целиком вмещает и гемовый сайт, и дистальный карман QC-308 (запас 3.73 Å), но не всю поверхность белка. Публикуемые числа — из него.

Рецепторы: apo — гем и QC-308 извлечены (1745 атомов) holo — гем сохранён (1788 атомов)
Параметры Pd (из диплома): atom_par Pd 1.34 0.048 12.0000 -0.00110 0.0 0.0 0 -1 -1 4; заряды рецептора — eem.

Главный результат

Лучшие оценки по 22 конформерам, ккал/моль (в скобках медиана):

Область поискаapoholoконтроль QC-308
26.25 Å, дистальный отозвано−3.37 … +13.25 (+0.76)+340.57 … +809.86 (+537.64)−6.91 / −9.01
37.5 Å, дистальный−5.90 … −4.80 (−5.29)−6.13 … −4.60 (−5.33)−6.91 / −9.01
30 Å, по гему публикуется−5.92 … −4.73 (−5.38)−6.87 … −4.99 (−5.61)−6.91 / −9.01

Плато вместо сайта

Два расширенных бокса согласуются между собой с точностью до долей ккал/моль и оба расходятся с опубликованным — версия 1 измеряла границу бокса, а не энергетику связывания.

В сошедшихся боксах все 22 конформера дают −5…−6 ккал/моль, 50/50 запусков отрицательны, независимо от того, где оказалась лучшая поза: в гемовом кармане, на его краю или в 20–28 Å от железа на поверхности белка. Разброс по конформерам — 1.2 ккал/моль. Это ландшафт неспецифической адсорбции: метод не выделяет какого-либо места связывания.

Контроль работает наоборот

Кристаллический QC-308 даёт −9.01 ккал/моль в holo, воспроизводит кристаллическую позу (RMSD 0.24–0.28 Å относительно кристалла) и даёт одинаковый результат во всех трёх боксах. Он на 2–4 ккал/моль ниже плато Pd-комплексов.

То есть сетап — грид, заряды, типизация Fe, параметры Pd — корректен: настоящий связыватель кармана отличим от фона, а Pd-комплексы этого порога не достигают. В apo тот же контроль смещается (RMSD 2.47 Å): без гема карман меняет форму, поэтому воспроизведение позы подтверждает только holo-контроль.

Что можно и чего нельзя утверждать

Можно: при этой параметризации и жёстком рецепторе 3TGM специфическое связывание Pd-ADC с hHO-1 не обнаружено; сетап подтверждён передоком кристаллического лиганда; выводы версии 1 недействительны.

Нельзя: утверждать, что связывания нет в действительности — отсутствие сигнала у метода без калиброванной энергетики Pd–N не есть доказательство отсутствия; утверждать обратное; переводить −5…−6 ккал/моль в Kd.

Таблицы результатов

Прогон ad4h (30 Å по гему). Клик по строке открывает позу во вьювере на её собственном рецепторе. «Сайт» — гемовый, если Pd ближе 5 Å к железу; дистальный, если центроид ближе 4 Å к QC-308. Контакты — по тяжёлым атомам, ≤ 4 Å.

Индуцированная подгонка: гибкие боковые цепи

Жёсткий рецептор не отвечает на вопрос, откроется ли карман под эти комплексы. Поэтому выполнен докинг с подвижными боковыми цепями кармана (smina --flexres, 113 расчётов вместе с системой KS1H⁺). Подвижными сделаны остатки, выстилающие лучшую жёсткую позу: в apo — Lys18, Arg183, Ser142, His25, Tyr134, Thr21; в holo — Glu29, Lys18, His25, Thr21, Tyr134, Phe207. Для сравнения внутри одной оценочной функции отдельно выполнен жёсткий прогон в smina: опубликованные выше числа получены в AutoDock4, и напрямую с Vina они несопоставимы. Палладий в этих расчётах — обобщённый металл M (smina не принимает буквальный тип Pd).

Лиганджёстко (smina)гибковыигрышта же поза в кристаллическом рецепторе
QC-308, apo контроль-10.20-10.21-0.01-10.20
QC-308, holo контроль-10.69-10.64+0.05-10.68
3tH_01, apo — лучшая гибкая поза-9.12-13.83-4.71+20.07
3tHH_02, holo — лучшая гибкая поза-10.14-11.91-1.77-9.14

Диапазон по всем 22 конформерам: apo −7,9…−9,7 жёстко против −10,6…−13,8 гибко; holo −7,6…−10,7 против −9,3…−11,9.

Выигрыш куплен деформацией белка, а не посадкой лиганда. Если взять найденную гибкую позу и пересчитать её без изменений в неподвинутом кристаллическом рецепторе, контроль QC-308 сохраняет свою оценку (-10.20 в apo), а лучшая поза Pd-ADC в apo превращается из −13,83 в +20,07; у других конформеров ансамбля — до +66. То есть эти позы существуют только в той конформации белка, которую расчёт придумал бесплатно: стандартная функция Vina не содержит члена, штрафующего деформацию рецептора. Смещения при этом скромные — центроид боковой цепи сдвигается на 0,7–2,4 Å, то есть порядка одного ротамера.

Лигандная эффективность. В жёстком smina контроль QC-308 даёт −0,464 (apo) и −0,486 (holo) ккал/моль на тяжёлый атом против −0,177…−0,194 у Pd-ADC. Там, где комплекс в holo сравнялся с контролем по абсолютному числу (−10,69 у обоих), он делает это 55 тяжёлыми атомами против 22: оценка Vina не нормирована на размер лиганда.

Что это меняет. Ничего в пользу связывания. Проверка индуцированной подгонки доступным способом не подтверждает посадку в карман, а показывает, что видимое улучшение целиком объясняется неоплаченной деформацией белка. Вывод «признаков специфического связывания нет» после неё обоснован лучше, чем до. Корректная проверка требует метода со штрафом за деформацию рецептора — минимизации силовым полем или QM/MM, чего ни Vina, ни AD4 не содержат. Во вьювере выше доступны сцены «гибкий apo» и «гибкий holo»: малиновым показаны боковые цепи в том положении, в которое их сдвинул расчёт.

Ограничения этого раздела: гибкий прогон Pd-ADC выполнен в один сид; подвижны шесть боковых цепей при жёстком остове; координационной химии палладия в счёте по-прежнему нет.

Оговорки

  1. Жёсткий рецептор; никакой индуцированной подгонки. hHO-1 документированно гнёт дистальную спираль; 3TGM (2.85 Å) — одно состояние.
  2. AD4 не моделирует координационную связь Pd–His и не содержит калиброванной энергетики Pd–N. Геометрическая близость Pd к железу в отдельных позах — не доказательство связи.
  3. Оценки −5…−6 ккал/моль следует читать как «умещается и даёт благоприятный vdW/электростатический ландшафт», а не как Kd.
  4. Заряды: лиганд — ДФТ из авторского MOL2 (сумма +1/+2), рецептор — eem, контроль QC-308 — Gasteiger.
  5. Гидрогенизация рецептора отсутствует; влияет на HD-карты.
  6. Параметры Pd из диплома (vdW 1.34 Å) не валидированы на экспериментальных Kd; чувствительность к параметризации — отдельная работа.
  7. Конформеры: RDKit ETKDGv3 с жёстким Pd-кором (Uniconf падает на этих входах), ранжирование GFN2-xTB; каждый докируется как жёсткое тело.
  8. Ни одна поза не подтверждена экспериментально.

Что дальше

Докинг с гибкими боковыми цепями кармана (smina --flex) и другие состояния рецептора (3CZY, 1N45) — проверить, появляется ли сайт при индуцированной подгонке. QM/MM или DFT локального окружения Pd — единственный способ корректно оценить координацию Pd–His, которой в AD4 нет. Сравнение с альтернативной параметризацией Pd — оценить зависимость вывода от vdW-радиуса.

Файлы

полный отчёт (RESULTS.md) · машиночитаемая сводка · архив сырых результатов — DLG всех трёх прогонов и обоих контролей, заряженные PDBQT лигандов, авторские MOL2, скрипты, логи, GPF и файлы параметров, плюс DLG и сводка отозванной версии 1.